抗体的基本结构是什么?

抗体的基本结构是Y形蛋白分子,具有两条重和两条轻多肽链。 一个人可以看到Y抗体的结构,它分解为V,代表一个V,位于一个小写字母L上,在该V的任一外侧边缘上平行于V线。小写字母L,称为抗体的Fc区,包括两条重多肽链,它们向上攀升以形成V或Fab区。 V的内线是重链的末端,而外线是轻多肽链。

抗体或免疫球蛋白是体内浆细胞产生的蛋白质。 人体的免疫系统使用抗体识别在敌对异物(例如细菌和病毒)中发现的抗原,并清除它们。 每种抗体都是通过与外来入侵者上发现的特定抗原反应而产生的。

至于抗体结构,Fab区域中两组链的顶端被称为抗原结合位点。 这些结合位点是任意两种类型的抗体之间变化最大的区域。 这是因为抗体将使用结合位点将其自身附着到设计为靶向的抗原上。

在哺乳动物中,轻链的末端可以分为κ或λ,而低等脊椎动物也具有iota形式。 重链组成决定了抗体的亚类。 这些重链的大小和组成可以不同。 有些包含约450个氨基酸,而另一些则包含550个氨基酸。

每种抗体的尖端均由约110至130个氨基酸组成。 这些技巧分为两个区域。 高变区(HV)包含最大的氨基酸变异,而框架区(FR)更恒定和稳定。 HV区与抗原直接接触。 这就是为什么有时将其称为互补决定区(CDR)的原因。

抗体结构的顶端与抗原结合时,Fc区(也称为片段可结晶区)决定了抗体如何处理抗原。 这意味着抗体可以调节和刺激适当的免疫反应。 恒定区可以分为五种同种型:免疫球蛋白M(IgM),免疫球蛋白G(IgG),免疫球蛋白E(IgE),免疫球蛋白D(IgD)和免疫球蛋白A(IgA)。 每个同种型的恒定区组成是相同的。

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