Was ist die grundlegende Antikörperstruktur?

Die grundlegende Antikörperstruktur ist ein Y-förmiges Proteinmolekül mit zwei schweren und zwei leichten Polypeptidketten. Man kann sich die aufgeschlüsselte Y-Antikörperstruktur als ein V vorstellen, das auf einem Kleinbuchstaben L mit einer Linie an beiden Außenkanten und parallel zum V steht. Das Kleinbuchstaben L, das als Fc-Region des Antikörpers bekannt ist, enthält die beiden schweren Polypeptidketten , die nach oben klettern, um das V oder die Fab-Region zu bilden. Die inneren Linien des V sind die Enden der schweren Ketten, während die äußeren Linien die leichten Polypeptidketten sind.

Ein Antikörper oder Immunglobulin ist ein Protein, das von Plasmazellen im Körper produziert wird. Das körpereigene Immunsystem erkennt mithilfe von Antikörpern Antigene, die sich in feindlichen Fremdkörpern wie Bakterien und Viren befinden, und entfernt sie. Jeder Antikörper wird als Reaktion auf ein spezifisches Antigen produziert, das sich auf den fremden Eindringlingen befindet.

Was die Antikörperstruktur betrifft, sind die oberen Enden beider Kettensätze in der Fab-Region als Antigen-Bindungsstelle bekannt. Diese Bindungsstellen sind der Bereich mit der größten Variation zwischen zwei Antikörpertypen. Dies liegt daran, dass der Antikörper die Bindungsstellen verwendet, um sich an das Antigen zu binden, auf das er abzielen soll.

Die Enden der leichten Ketten können bei Säugetieren entweder als Kappa oder Lambda klassifiziert werden, während niedere Wirbeltiere auch eine Iota-Form aufweisen. Die Zusammensetzung der schweren Kette bestimmt die Unterklasse des Antikörpers. Diese schweren Ketten können in Größe und Zusammensetzung variieren. Einige bestehen aus ungefähr 450 Aminosäuren, andere aus ungefähr 550.

Die Spitze jedes Antikörpertyps besteht aus etwa 110 bis 130 Aminosäuren. Diese Tipps sind in zwei Regionen unterteilt. Die hypervariable (HV) Region enthält die größte Variation der Aminosäuren, während die Framework (FR) Region konstanter und stabiler ist. Die HV-Region nimmt direkten Kontakt mit dem Antigen auf. Aus diesem Grund wird es manchmal als komplementäre Bestimmungsregion (CDR) bezeichnet.

Während das obere Ende der Antikörperstruktur an das Antigen bindet, bestimmt die Fc-Region, auch als fragmentkristallisierbare Region bekannt, wie der Antikörper mit dem Antigen umgeht. Dies bedeutet, dass der Antikörper eine geeignete Immunantwort regulieren und stimulieren kann. Die konstanten Regionen können in fünf Isotypklassen unterteilt werden: Immunglobulin M (IgM), Immunglobulin G (IgG), Immunglobulin E (IgE), Immunglobulin D (IgD) und Immunglobulin A (IgA). Die konstante Regionszusammensetzung jedes Isotyps ist identisch.

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