अमाइलॉइड फाइब्रिल क्या हैं?

अमाइलॉइड फाइब्रिल्स थ्रेड-जैसे प्रोटीन एग्रीगेट्स हैं जो अघुलनशील और प्रोटीज गतिविधि के प्रतिरोधी हैं। तंतुओं को बनाने वाले प्रोटीन के आधार पर, एमिलॉइड संरचनाएं मस्तिष्क, जोड़ों और अग्न्याशय सहित शरीर के विभिन्न स्थानों पर जमा हो सकती हैं। व्यापक जेनेटिक, पैथोलॉजिकल और बॉयोकेमिकल साक्ष्य बताते हैं कि ऊतकों में एमाइलॉयड फाइब्रिल का संचय अल्जाइमर, पार्किंसंस, टाइप 2 मधुमेह और प्रियन रोग सहित कई बीमारियों में शामिल है। उदाहरण के लिए, अल्जाइमर रोगियों के दिमाग में बीटा-एमाइलॉइड प्रोटीन से बनने वाले अमाइलॉइड फाइब्रिल्स की सजीले टुकड़े दिखाई देते हैं।

मनुष्यों में लगभग 30 प्रोटीन अमाइलॉइड फाइब्रिल का निर्माण करते हैं; वे संबंधित नहीं हैं और एक समान संरचना या अनुक्रम समानता साझा नहीं करते हैं। हालाँकि, सभी को एक तरह से मोड़ दिया जाता है, जो सामान्य प्रोटीन तह पैटर्न से भिन्न होता है, एक ही संरचना के साथ हमेशा एक तंतु के मूल में पाया जाता है। मानव रोगों में अमाइलॉइड फाइब्रिल बनाने वाले प्रोटीनों में इम्युनोग्लोबुलिन प्रकाश श्रृंखला, जेल्सोलिन, प्रोक्लसिटोनिन, बीटा-एमिलॉइड प्रोटीन, सीरम अमाइलॉइड ए प्रोटीन, बीटा 2-माइक्रोब्लोब्युलिन, ट्रैन्स्टाइरेटिन और प्रियन प्रोटीन शामिल हैं।

प्रोटीन शामिल होने के बावजूद, अमाइलॉइड फाइब्रिल की विशेषता संरचनात्मक गुण हैं, विशेष रूप से उनके क्रॉस-बीटा-शीट चतुर्धातुक संरचना। सिंगल प्रोटीन लंबे फिलामेंट में निर्माण करते हैं जो अगल-बगल के रिबन में लिंक करते हैं। बीटा-शीट्स के ये ढेर, कसकर हाइड्रोजन बॉन्ड्स से जुड़े होते हैं, जो फाइब्रिल की लंबी धुरी के लंबवत चलते हैं।

यह विशिष्ट संरचना फाइब्रल्स बिल्डिंग ब्लॉकों द्वारा किए गए मजबूत चार्ज से हो सकती है। ग्लूटामाइन-समृद्ध अनुक्रम वाले प्रोटीन, प्रियन रोगों और हंटिंगटन की बीमारी में महत्वपूर्ण हैं। ग्लूटामाइन एमाइड कार्बोनिल्स और नाइट्रोजन्स के बीच इंट्रास्ट्रैन्ड हाइड्रोजन बॉन्ड्स बनाकर बीटा-शीट संरचना को ब्रेस कर सकता है। अन्य प्रोटीनों में, जैसे कि अल्जाइमर-संबंधित बीटा-एमलॉइड प्रोटीन, हाइड्रोफोबिक एसोसिएशन को एक साथ संरचना धारण करने के लिए माना जाता है।

अमाइलॉइड फाइब्रिल प्रोटीन स्व-संयोजन में समस्याओं का एक परिणाम है और उम्र बढ़ने की प्रक्रिया का परिणाम है। अमाइलॉइड संरचनाओं के कारण होने वाले अधिकांश रोग बुजुर्ग रोगियों में पाए जाते हैं। एक बार यह माना जाता था कि सेल के क्षतिग्रस्त होने के दौरान सेल को नुकसान पहुंचाने वाले जहरीले मध्यवर्ती के साथ एमिलॉइड फाइब्रिल निष्क्रिय होते हैं। हालांकि, शोध से पता चला है कि तंतु वास्तव में विषैले होते हैं, खासकर जब छोटे टुकड़ों में टुकड़े हो जाते हैं। यह बिल्कुल ज्ञात नहीं है कि तंतु कोशिकाओं के लिए कैसे विषाक्त हैं या छोटे तंतु अधिक विषैले क्यों हैं, लेकिन एक संभावना यह है कि उनके छोटे आकार से कोशिकाओं में प्रवेश करना आसान हो जाता है।

इलेक्ट्रान माइक्रोस्कोपी द्वारा देखे जाने पर इन तंतुओं में एक सीधी, असहनीय उपस्थिति होती है। वे आमतौर पर परोक्ष रूप से फ्लोरोसेंट रंजक, दाग पोलीमीटर, परिपत्र dichroism या फूरियर रूपांतरण अवरक्त स्पेक्ट्रोस्कोपी का उपयोग करके पहचाने जाते हैं। एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण का उपयोग विशेषता बिखरने वाले विकर्षण संकेतों द्वारा क्रॉस-बीटा रीढ़ संरचना की उपस्थिति को सीधे निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है।

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